不同Ig其合成部位、合成时间、血清含量、分布、半衰期以及生物学活性有所差别。贵大在线人事人才网医疗考试研究院总结出医学基础知识复习资料中关于免疫球蛋白(IgM)的生物学活性。

血清中IgM是由5个单体一个J链和二硫键连接成五聚体，分子量最大，为970kD，沉降系数为19S，称为巨球蛋白。在分子结构上IgM无铰链区，Cμ2可能替代了铰链区的功能。在生物进化过程中IgM是最早出现的免疫球蛋白，如八目鳗可产生IgM。在个体发育过程中，无论是B细胞膜表面Ig(SmIg)，还是合成分泌到血清中的Ig，IgM都是最早出现的Ig，在胚胎发育晚期的胎儿即有能力产生IgM。在抗原刺激诱导体液免疫应答过程中，一般IgM也最先产生。

IgM占血清总Ig的5%～10%。由于IgM在免疫应答早期产生，并在补体参与下的溶血作用比IgG强500倍以上，而且活化补体后C3B、C4b等片段发挥调理作用，因此IgM在机体的早期免疫防护中占有重要地位。天然的血型抗体(凝集素)为IgM，血型不符的输血，易发生严重的溶血反应。IgM不能过胎盘，脐血中如出现针对某种病原微生物的IgM，表示胚胎期有相应病原微生物如梅毒螺旋体、风疹或巨细胞毒等感染，称为胚胎感染或垂直感染。正常人血清中也含有产量单体IgM。

膜表面IgM是B细胞识别抗原受体中一种主要的SmIg。成熟B细胞有SmIgD，在正常人B细胞库中SmIgM+B细胞约占80%。在记忆B细胞中SmIgM逐渐消失，被SmIgG、SmIgA或SmIgE所替代。